L’interaction entre la polymérase du virus respiratoire syncytial et la GTPase Rab11 est essentielle pour le transport intracellulaire des ribonucléoprotéines virales

Lors de la multiplication virale, de nouveaux génomes viraux s’associent à des protéines virales pour former la ribonucléoprotéine virale (vRNP). Ces complexes macromoléculaires se déplacent dans la cellule jusqu’aux sites de libération des virus. Des travaux antérieurs avaient montré que le VRS détournait Rab11a, une petite GTPase impliquée dans le transport des endosomes de recyclage, pour déplacer ses vRNP le long des microtubules.

Les chercheurs démontrent aujourd’hui que la polymérase L, le plus grand composant de la machinerie de réplication du VRS, est l’élément de la vRNP responsable de la reconnaissance de Rab11a. Plus précisément, les travaux démontrent une liaison directe des domaines C-terminaux de la polymérase avec la forme active de Rab11a, c’est-à-dire la forme impliquée dans les transports. Cette liaison est importante pour le transport des vRNP.

Cette découverte identifie une étape critique et spécifique du cycle du VRS : le transport intracellulaire du génome viral. L’interface L-Rab11a constitue une cible attrayante pour le développement de molécules capables de bloquer ce transport sans affecter les fonctions cellulaires normales de Rab11a.

Légende Figure : Transport de la RNP du VRS le long des microtubules via l’interaction entre la polymérase  L et la forme active de Rab11a.